Peptide, die Kunststoffe erkennen
Mit der Werkzeugkiste der Natur gegen ein grosses Umweltproblem: Die Forschungsgruppe von Ulrich Schwaneberg an der RWTH Aachen entwickelt Peptide, die massgeschneidert auf Materialoberflächen binden. Im WSS-Forschungszentrum catalaix sollen diese Materialbindepeptide mithelfen, Kunststoffe effizient zu erkennen, zu sortieren und zu zerlegen.
Die Natur ist eine erstaunliche Erfinderin. Sie bietet Lösungsansätze für eine Vielzahl von Problemen, mit denen sich menschliche Ingenieure gerade erst zu beschäftigen beginnen. Ein eindrückliches Beispiel dafür sind sogenannte Materialbindepeptide – kurze Aminosäuresequenzen, die in der Lage sind, gezielt an bestimmte Materialoberflächen zu binden. In der Natur übernehmen sie zentrale Aufgaben: Sie dienen zum Beispiel zur Erkennung natürlicher Polymere wie Kohlenhydrate, um diese Materialien abzubauen oder zu modifizieren.
Ein klassisches Beispiel ist Zellulose, ein Hauptbestandteil pflanzlicher Zellwände und die weltweit häufigste organische Verbindung. Es handelt sich um kettenartige Gebilde aus einer Vielzahl von Zuckermolekülen. Bakterien, Pilze und auch Pflanzen selbst haben spezialisierte Enzyme entwickelt, um die Zellulose-Polymere wieder in ihre Bausteine aufzuspalten. «Die meisten dieser Zellulase-Enzyme besitzen eine Bindedomäne für die material-spezifische Erkennung natürlich vorkommender Polymere», sagt Ulrich Schwaneberg, Professor für Biotechnologie an der RWTH Aachen.
Diese Domäne, das Bindepeptid, übernimmt die Funktion eines Andockhakens: Es verankert das Enzym auf dem Material und sorgt dafür, dass das Abbauenzym an «seinem» Substrat arbeiten kann. Natürliche Bindepeptide existieren nicht nur für Kohlenhydrate wie Zellulose, sondern für eine Vielzahl natürlich vorkommender Oberflächen: von Muschelschalen und Zähnen über Pflanzenblätter und Früchten bis zu Haaren. «Die Natur hat erstaunlich viele Bindepeptide entwickelt für die wenigen chemischen Bausteine, die sie verwendet, um ihre hochkomplexen Werkstoffe zu bauen», sagt Schwaneberg.
Teflon, Graphen, Keramik
Ulrich Schwaneberg erkannte vor ungefähr 15 Jahren, dass dieses Prinzip in der Biotechnologie und den Materialwissenschaften für synthetische Polymere und Metalllegierungen neue Perspektiven eröffnet. Materialbindepeptide lassen sich mithilfe von Protein-Engineering massschneidern für Anwendungen und die technische Nutzung – etwa für funktionale Beschichtungen, biokatalytische Oberflächen, programmierbare Freisetzungssysteme oder innovative Analyseverfahren. Die Bandbreite ist beeindruckend. «Wir haben in den letzten Jahren eine Sammlung aufgebaut mit Bindepeptiden, die an eine Vielzahl synthetischer Polymere wie Teflon, Polypropylen, Graphen, Keramikoberflächen oder Titanlegierungen von medizinischen Implantaten binden», erzählt Schwaneberg.
Die synthetischen Polymere stehen im Zentrum der Arbeit von Ulrich Schwanebergs Forschungsteam im Rahmen des WSS-Forschungszentrums catalaix. Das Ziel von catalaix ist es, innovative katalytische Verfahren zu entwickeln, um Kunststoffe in wiederverwendbare molekulare Bausteine zu recyceln und eine mehrdimensionale Kreislaufwirtschaft zu ermöglichen. Dazu könnten Materialbindepeptide entscheidend beitragen, indem sie biologische und chemische Katalysatoren material-spezifisch an die Oberflächen binden, die diese abbauen oder sie mit Fluoreszenzfarbstoffen zu markieren.
Eine der grossen Herausforderungen im Umgang mit Kunststoffabfällen ist ihre Vielfalt. Es existieren mehrere Hundert Kunststoffsorten, oft werden sie zudem angereichert mit Zusatzstoffen wie Weichmachern, Stabilisatoren, Flammstoffmitteln oder Farbstoffen. In typischen Recyclingströmen kommen die unterschiedlichsten Kunststoffe zusammen – sie zu sortieren und gezielt zu verwerten, bedeutet einen enormen Aufwand.
Marker in der Sortieranlage
Heute erfolgt die Sortierung gemischter Kunststoffabfälle meist mechanisch oder mithilfe von Infrarotsensoren. Eine in catalaix verfolgte Idee ist es, Sortiertechnologien mithilfe von Materialbindepeptiden zu verbessern. Dazu braucht es Peptide, die spezifisch an bestimmte Kunststoffsorten binden. Sie könnten als molekulare Marker dienen, beispielsweise indem man sie mit Farbstoffen koppelt. Geschredderte Plastikpartikel würden mit den Peptiden besprüht und anschliessend mithilfe optischer Sensoren sortiert.
Eine zweite Einsatzmöglichkeit von Materialbindepeptiden betrifft einen Kernpunkt des catalaix-Projekts: Die Peptide könnten die gezielte chemische Zerlegung von Kunststoff-Abfällen effizienter machen, indem sie für die gezielte Positionierung von Enzymen oder chemischen Katalysatoren auf dem Substrat sorgen. Ähnlich wie in der Natur könnten die Materialbindepeptide als material-spezifische Haken fungieren: Sie verankern das Enzym oder den chemischen Katalysator direkt auf der Oberfläche des passenden Polymers und steigern so die Abbauproduktivität in gemischten Plastikfraktionen.
Ein Verständnis entwickeln
Zuerst gilt es aber, die Grundlagen für solche Einsatzmöglichkeiten zu schaffen. «Unser Hauptziel in catalaix ist es erst einmal, auf molekularer Ebene zu verstehen, wie Peptide spezifisch an die verschiedenen Kunststoffe binden können», sagt Ulrich Schwaneberg. Um dieses Verständnis zu entwickeln, ist es nötig, sämtliche Bauplanvarianten von Bindepeptiden durchzumustern. Ein typisches Materialbindepeptid besteht aus einigen Dutzend Aminosäuren. Weil es 20 verschiedene Aminosäuren gibt, die in Proteinen vorkommen, entsteht ein riesiger Raum von möglichen Kombinationen. Das ist Chance und Herausforderung zugleich: Chancen ergeben sich, weil Bindepeptide dank der Vielfalt spezifisch wie Antikörper an synthetische Polymere binden können. Die Herausforderungen liegen in der Herstellung und Durchmusterung all dieser Varianten.
Die Arbeitsgruppe von Ulrich Schwaneberg hat Verfahren entwickelt, mit denen sich Varianten identifizieren lassen, die besonders gut und spezifisch an bestimmte Materialien binden. Gleichzeitig versuchen die Forschenden, die entscheidenden Wechselwirkungen zwischen Peptid und Oberfläche zu verstehen. «Schritt für Schritt durchmustern wir an jeder Bindepeptidposition die gesamte natürliche Vielfalt. So kommen wir zu material-spezifischen Bindemotiven und zu einem Verständnis von Anbindungsmechanismen», sagt Ulrich Schwaneberg. In einer kürzlich publizierten Studie (1) untersuchte sein Team mit diesem Verfahren beispielsweise, wie sich die Bindung eines bakteriellen Peptids an den Kunststoff Polystyrol verbessern lässt.
Neue Klonierungs-Plattform
Andere Untersuchungen zeigten, dass manche Peptide in der Lage sind, an mehrere verschiedene Kunststoffe zu binden. Mit geringfügigen Änderungen lassen sie sich spezifischer machen. Die Forschenden untersuchten beispielsweise ein Peptid, das sowohl an PET als auch an Polystyrol bindet. «Wenn wir die aromatische Aminosäure Phenylalanin entfernen, bindet es zwar noch immer stark an PET, verliert jedoch seine Fähigkeit zur starken Bindung an Polystyrol», erzählt Ulrich Schwaneberg. Solche Erkenntnisse sind wichtig, um künftig gezielt Peptide zu entwickeln, die exakt auf einen Kunststofftyp zugeschnitten sind.
Im catalaix-Projekt arbeiten momentan zwei Doktoranden mit computerunterstützen Modellen an Polymeroberflächen-Bindepeptid-Interaktionen, um mittelfristig material-spezifische Materialbindepeptide-Bibliotheken für eine Vielzahl synthetischer Polymere aufzubauen. Dabei hilft ihnen auch eine automatisierte Klonierungs-Plattform, welche das Forschungsteam kürzlich mit catalaix-Unterstützung anschaffen konnte. «Die neue Plattform ermöglicht es uns, rasch eine grosse Anzahl an Proteinvarianten zu erzeugen, die wir anschliessend auf ihre Eigenschaften testen», sagt Ulrich Schwaneberg. Die Automatisierung spart Zeit, reduziert Fehler und erhöht die Vergleichbarkeit der Ergebnisse.
Mikroplastik-Filter
Die Einsatzmöglichkeiten für Materialbindepeptide sind enorm. Eine bereits patentierte Idee von Ulrich Schwaneberg ist es, sie zur Bekämpfung von Mikro- und Nanoplastik in der Umwelt zu nutzen. Das Prinzip, das die Arbeitsgruppe entwickelt, validiert und kürzlich publiziert hat (2), ist verblüffend einfach: «Wir dekorieren magnetische Partikel mit Bindepeptiden für die häufigsten Polymere, geben diese in die Umweltwasserprobe und rühren für einige Minuten um», erzählt Schwaneberg. Mit einem Magneten lassen sich die Partikel dann mitsamt den gebundenen Mikro- und Nanoplastikteilchen aus der Lösung entfernen. Anschliessend werden die Mengen und die Art der Plastikteilchen mit Standard-Analytikmethoden bestimmt, wie die Studie zeigte. Bereits eine Gewässerprobe von einem Liter reicht aus, um beispielsweise die Mikro- und Nanoplastikbelastung in einem Fluss zu bestimmen.
Schwanebergs Forschungsgruppe entwickelt auch Anwendungen, die keinen Zusammenhang zum Forschungszentrum catalaix haben: Ein Beispiel sind Materialbindepeptide, die an medizinischen Implantaten haften und mit bakterienabweisenden Partikeln kombiniert werden. In einem anderen Projekt entstehen Bindepeptidmethoden, mit denen sich Mikrorisse in Flugzeugbauteilen mit einer UV-Lampe direkt vor Ort nachweisen lassen. Oder Bindepeptide, die das gezielte Ausbringen von Pflanzenschutzmitteln ermöglichen: In einem Projekt koppelten die Forschenden Peptide, die auf den Blättern von Apfelbäumen haften, mit kupferhaltigen Mikrogelen, die gegen Apfelschorf eingesetzt werden. «Im Gewächshaus liess sich so der Kupfereinsatz um das 40-Fache reduzieren», erzählt Schwaneberg.
Effizient und günstig
Möglich ist dies dank eines entscheidenden Vorteils der Peptide: Schon winzige Mengen reichen aus, um enorme Flächen mit einem hohen Belegungsgrad zu bedecken. «Ein Gramm ist genug, um etwa 250 Quadratmeter einer Oberfläche zu beschichten», sagt Ulrich Schwaneberg. Zudem sei es bereits gelungen, im Labormassstab Oberflächen für unter einem halben Cent pro Quadratmeter auszurüsten und die entwickelten Tauch- und Sprühverfahren seien kosteneffizient skalierbar. Zudem können materialbindende Peptide wie alle natürlichen Polymere vollständig biologisch abgebaut werden.
Die Chancen stehen also gut, dass Materialbindepeptide dereinst zu einem zentralen Werkzeug in verschiedensten biotechnologischen Einsatzbereichen werden. Auch das Forschungszentrum catalaix profitiert von den Molekülen, die Materialien erkennen wie ein Schlüssel sein Schloss – und damit helfen, Plastik am Ende seines Lebenswegs wieder in den Kreislauf zurückzuführen.
Text: Simon Koechlin
> Studie (1)
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